Hsp70系统是由Hsp70、Hsp40和GrpE 三个蛋白组成,其中Hsp70是高度保守的分子伴侣,Hsp40和GrpE是协同Hsp70履行分子伴侣作用的辅助蛋白.Hsp70系统作为细胞内重要的分子伴侣系统和主要的热激蛋白系统,普遍存在于细菌和真核生物中.目前发现在已报道的嗜盐古生菌中也含有Hsp70系统蛋白的编码序列,但是对于其功能还有待进一步的研究.本研究以Haloferax volcanii H53为出发菌株,利用pop-in&pop-out的方法对H53菌株的Hsp70系统三个基因分别进行了基因敲除,获得了三个基因的缺失菌株.首先,将各个缺失菌株置于30℃、37℃、45℃(最适生长温度)和52℃下培养,发现所有缺失菌株的细胞形态及大小在不同的培养温度下没有变化.同时,实验结果显示各敲除菌株在30℃、37℃、45℃的生长趋势与H53菌株没有明显差异.但是,在52℃培养时,各缺失菌株的生长均受到明显抑制,说明Hsp70系统的三个蛋白对于菌株对高温的耐受性有重要的作用.当回补各缺失菌株时,发现各菌株的性状并没有回复,蛋白定量检测发现Hsp40和Hsp70蛋白在回补菌株中均过量表达.综合以上结果,推测Hsp70系统中三个基因的表达量必须成一定的比例才能正常行使功能.其次,将H53和各个敲除菌株分别置于10％、18％(最适盐浓度)和30％的不同盐浓度下培养.结果表明在不同的盐浓度的培养基中,各敲除菌株与H53菌株的生长没有明显差异.这说明Hsp70系统的三个蛋白与菌株对于盐浓度的耐受性并没有关系.