目的：构建α-环糊精糖基转移酶高效表达重组菌株,并对重组酶蛋白的催化转化特性进行分析.方法：将来源于Bacillus sp 602-1的α-环糊精葡萄糖基转移酶(α-CGT酶)基因插入到表达载体pET22(b+)中,构建了分泌型重组质粒pET22(b+)/cgt,转化宿主菌E.coliBL21 (DE3),获得了表达α-CGT酶的工程菌与自诱导表达.探索了IPTG和白诱导表达对重组酶胞外酶活释放的影响.利用HPLC分析重组α-CGT酶催化生淀粉生成α-CD的特点.结果：首先对工程菌在不同发酵过程中的表达特性进行了比较研究,得出了重组酶胞外诱导表达的最适条件:在TB培养基,IPTG浓度0.01mmol/L,诱导温度16℃,渗透离子为150 mmol/L甘氨酸和0.25 mol/L甘露醇,胞外酶活力达到11 702U/mL;重组酶白诱导表达条件为:在TB培养基,添加乳糖1.0 g/L,葡萄糖1.2g/L(16℃培养96h),胞外酶活力达到10 092U/mL;两种培养方式蛋白表达水平相当.结论：从工业应用要求来看,自诱导条件具有低毒、廉价、方便的特点,有望用于大规模表达异源α-CGT酶.同时,该重组α-CGT酶具有较高的催化淀粉生成α-CD的能力,进一步为工业上规模化生产α-CD产品提供参考.