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该文用基因重组的方法得到了ｈＰＤＩ Ｃ端两个结构域的ａ’ｃ蛋白片段。与ｂＰＤＩ全长相比，仅具有一个活性结构域和一个多肽结合区域的ａ’ｃ，保留了约１／３的天然酶活力。ａ’ｃ在硫氰酸酶的热变性中表现为分子伴侣和反分子伴侣的双相功能，在溶菌酶和ＧＡＰＤＨ的变性复性过程主要体现为反分子伴侣的作用。
蛋白质二硫键异构酶结构域的克隆与活性研究
【摘 要】
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该文用基因重组的方法得到了ｈＰＤＩ Ｃ端两个结构域的ａ’ｃ蛋白片段。与ｂＰＤＩ全长相比，仅具有一个活性结构域和一个多肽结合区域的ａ’ｃ，保留了约１／３的天然酶活力。ａ’ｃ在硫氰酸酶的热变性中表现为分子
【机 构】
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军医大学生化教研室
【出 处】
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中国科协第三届青年学术年会
【发表日期】
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1998年期
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