我们从家蚕蛹cDNA文库中获得一长度为1332bp的cDNA片段,序列分析发现其中存在一个 324bp的开放阅读框,其编码的氨基酸序列和蜘蛛毒素蛋白具有较高的同源性,尤其和蜘蛛毒素蛋白ω- Aga-ⅣB的同源性达到40％。利用rasmol软件对其高级结构进行了预测,结果表明:家蚕类蜘蛛毒素的二级结构以α-螺旋和无规线团为主;其三级结构为一个由四个结构域组成的马鞍形结构,均与蜘蛛毒素蛋白ω-Aga-ⅣB相似,推测其可能与蜘蛛毒素蛋白ωAga-ⅣB具有相似的生物学功能。将家蚕类蜘蛛毒素基因克隆到原核表达载体pGEX4T-1中,获得重组表达质粒pGEX4T-1-ω- Aga-ⅣB。将此重组表达质粒转化到大肠杆菌BL21中,经IPTG诱导表达,重组蛋白经SDS-PAGE分析,结果显示该家蚕类蜘蛛毒素基因在大肠杆菌中成功表达。该重组融合蛋白分子量大约为36kD。GST 柱亲和层析法纯化表达产物,并以此纯化产物免疫新西兰大白兔,制备兔抗血清,用ELISA和Western blotting分析兔血清中多克隆抗体水平。经免疫组化分析,结果表明家蚕类蜘蛛毒索基因在蛹期有表达。家蚕类蜘蛛毒素有可能作为一种钙离子通道拮抗剂,通过对该基因的进一步研究,可能在某些疑难神经系统疾病治疗及心血管疾病的防治等方面具有潜在的应用价值。我国蚕桑资源丰富,深入研究家蚕类蜘蛛毒素功能,对新型药物的开发研究可能具有重要的意义。